穩定蛋白質(zhì)三維結構的作用力
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發(fā)布時(shí)間：2017-09-22
穩定蛋白質(zhì)三維結構的作用力主要是一些所謂弱的相互作用或稱(chēng)非共價(jià)鍵或次級鍵，包括氫鍵，范德華力，疏水作用和鹽鍵（離子鍵）。此外共價(jià)二硫鍵在穩定某些蛋白質(zhì)的構象方面也起著(zhù)重要作用。
氫鍵(hydrogen bond)在穩定蛋白質(zhì)的結構中起著(zhù)極其重要的作用。多肽主鏈上的羰基氧和酰胺氫之間形成的氫鍵是穩定蛋白質(zhì)二 級結構的主要作用力。此外，還可在側鏈與側鏈，側鏈與介質(zhì)水，主鏈肽基與側鏈或主鏈肽基與水之間形成。
由電負性原子與氫形成的基團如N-H和O-H具有很大的偶極矩，成鍵電子云分布偏向負電性大的原子，因此氫原子核周?chē)碾娮臃植季蜕?，正電荷的氫核（質(zhì)子）就在外側裸露。這一正電荷氫核遇到另一個(gè)電負性強的原子時(shí)，就產(chǎn)生靜電吸引，即所謂氫鍵。
范德華力(van der waals force）廣義上的范德華力包括3種較弱的作用力：定向效應，誘導效應，分散效應。
分散效應（dispersion effect)是在多數情況下主要作用的范德華力，它是非極性分子或基團間僅有的一種范德華力即狹義的范德華力，也稱(chēng)london分散力。這是瞬時(shí)偶極間的相互作用，偶極方向是瞬時(shí)變化的。
范德華力包括吸引力和斥力。吸引力只有當兩個(gè)非鍵合原子處于接觸距離（contact distance)或稱(chēng)范德華距離即兩個(gè)原子的范德華半徑之和時(shí)才能達到最大。就個(gè)別來(lái)說(shuō)范德華力是很弱的，但其相互作用數量大且有加和效應和位相效應，因此成為一種不可忽視的作用力。
疏水作用（hydrophobic interaction)介質(zhì)中球狀蛋白質(zhì)的折疊總是傾向與把疏水殘基埋藏在分子的內部，這一現象稱(chēng)為疏水作用，它在穩定蛋白質(zhì)的三維結構方面占有突出地位。疏水作用其實(shí)并不是疏水基團之間有什么吸引力的緣故，而是疏水基團或疏水側鏈出自避開(kāi)水的需要而被迫接近。
蛋白質(zhì)溶液系統的熵增加是疏水作用的主要動(dòng)力。當疏水化合物或基團進(jìn)入水中時(shí)，它周?chē)乃肿訉⑴帕谐蓜傂缘挠行蚪Y構即所謂籠形結構(clathrate structure)。與此相反的過(guò)程（疏水作用），排列有序的水分子（籠形結構）將被破壞，這部分水分子被排入自由水中，這樣水的混亂度增加即熵增加，因此疏水作用是熵驅動(dòng)的自發(fā)過(guò)程。
鹽鍵又稱(chēng)鹽橋或離子鍵，它是正電荷與負電荷之間的一種靜電相互作用。吸引力F與電荷電量的乘積成正比，與電荷質(zhì)點(diǎn)間的距離平方成反比，在溶液中此吸引力隨周?chē)橘|(zhì)的介電常數增大而降低。在近中性環(huán)境中，蛋白質(zhì)分子中的酸性氨基酸殘基側鏈電離后帶負電荷，而堿性氨基酸殘基側鏈電離后帶正電荷，二者之間可形成離子鍵。
鹽鍵的形成不僅是靜電吸引而且也是熵增加的過(guò)程。升高溫度時(shí)鹽橋的穩定性增加，鹽鍵因加入非極性溶劑而加強，加入鹽類(lèi)而減弱。
二硫鍵絕大多數情況下二硫鍵是在多肽鏈的β－轉角附近形成的。二硫鍵的形成并不規定多肽鏈的折疊，然而一旦蛋白質(zhì)采取了它的三維結構則二硫鍵的形成將對此構象起穩定作用。假如蛋白質(zhì)中所有的二硫鍵相繼被還原將引起蛋白質(zhì)的天然構象改變和生物活性丟失。在許多情況下二硫鍵可選擇性的被還原。
（本文轉載丁香通）
